Interaktionen zwischen G-Protein gekoppelten Rezeptoren, Fachbücher von Anke Teichmann

GPCR leiten rezeptorspezifisch extrazelluläre Signale ins Innere der Zelle. Ein nicht ausreichend verstandener Prozess für die Funktion von GPCR ist deren Dimerisierung, welche den Rezeptortransport und die Aktivierung modulieren kann. Es ist z.B. nicht geklärt, ob GPCR ausschließlich als Dimere oder in einem Verhältnis aus Monomeren und Dimeren (M/D) vorliegen. In dieser Arbeit wurde die Homo-Dimerisierung des Endothelin-B-Rezeptors (ETBR), des Vasopressin-V2-Rezeptors (V2R) sowie der Corticotropin-Releasing-Factor-Rezeptoren Typ 1 (CRF1R) und Typ 2a (CRF2aR) analysiert. Zur Detektion der Protein-Protein Interaktionen wurden FRET-Messungen und die Fluoreszenz-Korrelations-Spektroskopie (FCS) eingesetzt. Mit Hilfe der FCS konnte das spezifische M/D der GPCR bestimmt und über FRET ein Unterschied in der Interaktionsdynamik zwischen Familie 1 und 2 ermittelt werden. Die Methoden lieferten.